| Summary: | Orientadora : Profª. Drª. Lucélia Donatti Dissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular. Defesa: Curitiba, 17/02/2014 Inclui referências Área de concentração : Biologia Celular e Molecular Resumo: A estabilidade térmica do ecossistema marinho Antártico tem permitido aos peixes antárticos evoluir de tal forma que seu metabolismo é mais eficiente em baixas temperaturas. Contudo, o aquecimento dos oceanos em especial em torno da Península Antártica e ilhas adjacentes levantam questões a respeito da plasticidade metabólica e da capacidade de aclimatização dos nototenídeos antárticos ao aumento da temperatura. Este trabalho investiga enzimas do metabolismo energético e do estresse oxidativo de Notothenia coriiceps e Notothenia rossii submetidos à elevação térmica. Os experimentos foram realizados na Estação Antártica Comandante Ferraz (EACF) e ambas as espécies foram expostas a temperaturas de 0+0,5°C, 4+0,5°C e 8+0,5°C durante 1, 4, 15 e 30 dias. A temperatura de 0°C foi escolhida como controle, já que se encontra dentro da média da variação térmica encontrada na Baía do Almirantado, Ilha Rei George, onde os peixes foram capturados. Já o aquecimento em 4°C é uma condição térmica experimental capaz de induzir alterações metabólicas em peixes Antárticos e a temperatura experimental de 8°C fica próxima da tolerância térmica destes peixes. A aclimatação de N. rossii por 1 dia a 4°C e 8°C, e 15 dias a 4°C levou à redução dos níveis da glicose-6-fosfatase (G6Pase) renal, enquanto que em 30 dias observou-se a modulação negativa em 8°C em relação a 4°C. O aquecimento em 8°C induziu a modulação positiva da citrato sintase (CS) em relação a 0°C em peixes mantidos por 15 dias. A malato desidrogenase (MDH), a lactato desidrogenase (LDH), a catalase (CAT) e a superóxido dismutase (SOD) não apresentaram modulação de seus níveis frente ao aquecimento (4°C e 8°C) em relação ao controle em N. rossii enquanto que a glutationa ...
|
|---|