| Summary: | Texte intégral accessible uniquement aux membres de l'Université de Lorraine Unavailable La lipase immobilisée de Candida antarctica (Novozym 435) catalyse régiosélectivement la synthèse du palmitate d'ascorbyle (acide palmitoyl-6-O-L-ascorbique) en milieu alcool tertiaire. L’enzyme est thermostable jusqu'a 90°C en l'absence d'eau et conserve toute son activité catalytique dans des milieux à très faible aw qui favorisent l'estérification. Elle n'est pas spécifiquement activée par l'hydrophobicité du milieu. Le logP n'est donc pas un paramètre déterminant. La lipase accepte indifféremment comme substrat-donneur d'acyle aussi bien l'acide palmitique que son ester méthylique. La réaction de transestérification est cependant à privilégier car le méthanol sous-produit de la réaction peut être plus facilement éliminé que l'eau qui apparait lors d'une estérification. Cette élimination du méthanol déplace l'équilibre de la réaction dans le sens de la synthèse, de la même façon qu'une augmentation de la concentration des substrats. Dans ces conditions, on obtient au mieux un rendement de conversion de l'acide L-ascorbique de 45 %. Ce rendement est seulement amélioré quand on rajoute de l'enzyme ou quand on dilue le milieu au cours de la synthèse, ce qui suggère une inhibition de la lipase par le palmitate d'ascorbyle. Les résultats de cette synthèse ont été appliqués à la préparation d'esters d'acide ascorbique et de lipides polyinsaturés, cette opération ayant pour but de leur conférer une meilleure résistance à l'oxydation. Ont ainsi été préparés notamment des esters d'acide L-ascorbique et d'acides gras polyinsaturés d'huile de poisson (acides eicosapentaénoïque et docosahexaénoïque) ainsi que des esters d'un caroténoïde tel que la bixine.
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