Caratterizzazione dei geni dei feromoni di Euplotes nobilii, un ciliato antartico.

• Main Authors: LA TERZA, Antonietta, DOBRI, NICOLETA, ALIMENTI, Claudio, VALLESI, Adriana, LUPORINI, Pierangelo
• Other Authors: Dobri, Nicoleta, Alimenti, Claudio, Vallesi, Adriana, Luporini, Pierangelo
• Format: Conference Object
• Language: Italian
• Published: Unione Zoologica Italiana 2008
• Subjects: Siamo; antartic*; artiche
• Online Access: http://hdl.handle.net/11581/200695

Analogamente ad alcune altre specie di Euplotes, E. nobilii (originariamente raccolto dalle acque marine costiere antartiche e, più recentemente, anche artiche da F. Dini e coll.) è in grado di secernere nell’ambiente proteine-segnale (denominate feromoni) deputate a regolare sia la riproduzione cellulare (moltiplicazione mitotica), sia il processo sessuale della coniugazione, mediante interazioni di tipo autocrino e paracrino con specifici recettori di membrana. Dopo aver purificato quattro diversi feromoni di E. nobilii ed averne determinato la struttura anche a livello tridimensionale (Pedrini et al., 2007, J. Mol. Biol., 372: 277-286), ci siamo interessati alla caratterizzazione dei rispettivi geni codificanti, previa identificazione mediante tecniche di amplificazione genica. Questi geni si compongono di circa 1000 nucleotidi e le loro regioni regolative in 5’ e 3’ sono sostanzialmente equivalenti. Analogamente ai geni dei feromoni di E. raikovi e E. octocarinatus, anch’essi sintetizzano i feromoni sotto forma di precursori citoplasmatici, in cui si riconoscono tre regioni funzionalmente distinte: un “peptide segnale” di 19 amino acidi, una regione “pro” di 12, e una regione corrispondente alla proteina “matura” di 52-63. Per la secrezione del feromone (proteina matura) sono quindi richiesti due tagli proteolitici, il primo relativo alla rimozione co-traduzionale del peptide segnale, e il secondo relativo alla rimozione post-traduzionale del segmento “pro”. Mentre le regioni della proteina matura presentano variazioni strutturali significative, le strutture del peptide segnale e della regione “pro” sono strettamente conservate.