| Summary: | Framleiðsla á eldislaxi hefur aukist til muna á undanförnum árum og þar hefur laxablóð verið ónýtt hliðarafurð sem fer yfirleitt í frárennsli en hægt væri að nýta það til verðmætasköpunar. Með þurrblæðingu er hægt að safna próteinríku laxablóði en ýmsar áskoranir eru fólgnar í innsöfnun þess, meðferð og geymslu til frekari hagnýtingar. Albúmin eru prótein sem finnast í miklu mæli í blóðvökva dýra þar sem þau gegna lykilhlutverki við efnaflutning og viðhald á osmótískum þrýstingi. Líffræðilegir eiginleikar þeirra bjóða því upp á nýtingu á ýmsan hátt í klínískum tilgangi. Markmið verkefnisins eru að greina grunnefnasamsetningu laxablóðs og stærðarsamsetningu próteina í því út frá mismunandi meðhöndlun blóðsýna. Einnig að skoða líkindi á amínósýruröðum albúmína í laxi og albúmína manna og nautgripa. Í rannsókn verkefnisins eru mældir fjórir samanburðarhópar, þar sem blóðsýni voru meðhöndluð á mismunandi hátt. Til að kanna áhrif hverrar meðhöndlunar fyrir sig, voru framkvæmdar efnamælingar og próteingreining. Í síðari hluta rannsóknarinnar var notast við stafræn gögn til að bera saman amínósýruraðir albúmína úr þremur mismunandi lífverum; manni (Homo sapiens; P02768 ), nautgripum (Bos taurus; P02769) og Atlantshafslaxi (Salmo salar; P21848). Niðurstöður verkefnisins sýndu að laxablóð er próteinríkt og inniheldur á bilinu 10 – 12% w/v prótein. Greining á stærðarsamsetningu próteinanna sýndi mest hlutfallslegt magn próteina sem áætla má að séu sermisalbúmín, með mólmassa rétt undir 70 kDa. Niðurstöður próteingreiningar og skilvindun sýna sýndu að meðhöndlun á kældu blóði án andstorkuþátta kæmi best út við aðskilnað á blóðvökva og blóðrauðu. Loks leiddi samanburður á amínósýruröðum albúmína í ljós að albúmín úr laxablóði eru nokkuð frábrugðin albúmíni manna og nautgripa sem töluverð líkindi eru með. The production of farmed salmon has significantly increased in recent years and salmon blood is an underutilized by-product that usually goes to waste but could be used for value creation. Through dry bleeding, it is ...
|
|---|