Clonación y expresión de la lipasa CALA-like del huitlacoche (Ustilago maydis) en la levadura Pichia pastoris.

Las lipasas (EC 3.1.1.3), son biocatalizadores ampliamente empleados en la biotecnología. Estas enzimas pueden realizar un sin número de reacciones en medio acuoso y orgánico debido a su versatilidad por aceptar varios tipos de sustratos y a su especificidad. Lipasa A de Candida antarctica (CALA), e...

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Main Author: Jorge Alberto Rodriguez Gonzalez
Format: Conference Object
Language:Spanish
Published: Sociedad Mexicana de Biotecnología y Bioingeniería 2015
Subjects:
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spelling ftrepnacmexico:oai:ciatej.repositorioinstitucional.mx:1023/117 2023-05-15T13:56:43+02:00 Clonación y expresión de la lipasa CALA-like del huitlacoche (Ustilago maydis) en la levadura Pichia pastoris. Jorge Alberto Rodriguez Gonzalez 2015 application/pdf http://ciatej.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1023/117 spa spa Sociedad Mexicana de Biotecnología y Bioingeniería info:eu-repo/grantAgreement///0023-6//Ciencia Básica SEP-CONACYT 242544-2014/ http://ciatej.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1023/117 info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 CC-BY-NC-ND info:eu-repo/classification/Autor/lipasas Ustilago maydis Pichia pastoris info:eu-repo/classification/cti/2 info:eu-repo/semantics/conferencePoster 2015 ftrepnacmexico 2021-07-02T06:21:17Z Las lipasas (EC 3.1.1.3), son biocatalizadores ampliamente empleados en la biotecnología. Estas enzimas pueden realizar un sin número de reacciones en medio acuoso y orgánico debido a su versatilidad por aceptar varios tipos de sustratos y a su especificidad. Lipasa A de Candida antarctica (CALA), es una enzima termoestable que ha mostrado la más alta especificidad por la posición sn-2 de triglicéridos, la cual puede ser empleada en la síntesis de lípidos estructurados. Dentro del genoma de Ustilago maydis (521/FGSC 9021), se reporta una secuencia para una enzima (Q4P903) con identidad de secuencia en aminoácidos del 71% respecto a CALA. Esta secuencia de CALA-like de U. maydis (582 aminoácidos), fue clonada de forma truncada en E. coli, sin embargo fue poco estudiada reportando una topo-selectividad por la hidrólisis de ácidos grasos trans [1] como para CALA [2]. En el presente trabajo se clonó el ADNc de la lipasa CALA like de U. maydis para estudiar su expresión en la levadura P. pastoris en comparación con CALA. Conference Object Antarc* Antarctica Repositorio Nacional Gobierno de Mexico Alta
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