| Summary: | Las lipasas (EC 3.1.1.3), son biocatalizadores ampliamente empleados en la biotecnología. Estas enzimas pueden realizar un sin número de reacciones en medio acuoso y orgánico debido a su versatilidad por aceptar varios tipos de sustratos y a su especificidad. Lipasa A de Candida antarctica (CALA), es una enzima termoestable que ha mostrado la más alta especificidad por la posición sn-2 de triglicéridos, la cual puede ser empleada en la síntesis de lípidos estructurados. Dentro del genoma de Ustilago maydis (521/FGSC 9021), se reporta una secuencia para una enzima (Q4P903) con identidad de secuencia en aminoácidos del 71% respecto a CALA. Esta secuencia de CALA-like de U. maydis (582 aminoácidos), fue clonada de forma truncada en E. coli, sin embargo fue poco estudiada reportando una topo-selectividad por la hidrólisis de ácidos grasos trans [1] como para CALA [2]. En el presente trabajo se clonó el ADNc de la lipasa CALA like de U. maydis para estudiar su expresión en la levadura P. pastoris en comparación con CALA.
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