Caracterización parcial de la calmodulina de Plasmodium falciparum
Se describe una alternativa para la purificación parcial de Calmodulina (CaM) a partir de Plasmodium falciparum que, de acuerdo con anticuerpos monoclonales altamente especificas contra CaM, permite separar por lo menos dos formas de la proteína que, aunque difieren en sus pesos moleculares (una peq...
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1995
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ftdoajarticles:oai:doaj.org/article:5bcc2b1994da41a88a196f47b68693b0 2023-05-15T15:02:57+02:00 Caracterización parcial de la calmodulina de Plasmodium falciparum Claudia P. Tinjacá Moisés Wasserman 1995-12-01T00:00:00Z https://doi.org/10.7705/biomedica.v15i4.880 https://doaj.org/article/5bcc2b1994da41a88a196f47b68693b0 EN ES eng spa Instituto Nacional de Salud http://www.revistabiomedica.org/index.php/biomedica/article/view/880 https://doaj.org/toc/0120-4157 0120-4157 doi:10.7705/biomedica.v15i4.880 https://doaj.org/article/5bcc2b1994da41a88a196f47b68693b0 Biomédica: revista del Instituto Nacional de Salud, Vol 15, Iss 4, Pp 206-14 (1995) Medicine R Arctic medicine. Tropical medicine RC955-962 article 1995 ftdoajarticles https://doi.org/10.7705/biomedica.v15i4.880 2022-12-31T01:01:25Z Se describe una alternativa para la purificación parcial de Calmodulina (CaM) a partir de Plasmodium falciparum que, de acuerdo con anticuerpos monoclonales altamente especificas contra CaM, permite separar por lo menos dos formas de la proteína que, aunque difieren en sus pesos moleculares (una pequeña de 12.600 y otra grande entre 36.000 y 50.000 daltones), son capaces de estimular a la ATPasa de calcio del eritrocito por separado. Se plantea la posibilidad de una modificación estructural de la CaM dePlasmodium falciparum, que no interfiere con su función como activadora de la ATPasa de calcio y que la hace inhibible en menor grado que la CaM de eritrocito en su función estimuladora de la enzima. Lo anterior hace pensar en una mayor afinidad de la proteína del parásito por esta enzima o en una modificación de la zona regulatoria a la que se unen los inhibidores. Article in Journal/Newspaper Arctic Directory of Open Access Journals: DOAJ Articles Arctic Pequeña ENVELOPE(-61.455,-61.455,-64.012,-64.012) Biomédica 15 4 206 |
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Se describe una alternativa para la purificación parcial de Calmodulina (CaM) a partir de Plasmodium falciparum que, de acuerdo con anticuerpos monoclonales altamente especificas contra CaM, permite separar por lo menos dos formas de la proteína que, aunque difieren en sus pesos moleculares (una pequeña de 12.600 y otra grande entre 36.000 y 50.000 daltones), son capaces de estimular a la ATPasa de calcio del eritrocito por separado. Se plantea la posibilidad de una modificación estructural de la CaM dePlasmodium falciparum, que no interfiere con su función como activadora de la ATPasa de calcio y que la hace inhibible en menor grado que la CaM de eritrocito en su función estimuladora de la enzima. Lo anterior hace pensar en una mayor afinidad de la proteína del parásito por esta enzima o en una modificación de la zona regulatoria a la que se unen los inhibidores. |
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