Caracterización parcial de la calmodulina de Plasmodium falciparum
Se describe una alternativa para la purificación parcial de Calmodulina (CaM) a partir de Plasmodium falciparum que, de acuerdo con anticuerpos monoclonales altamente especificas contra CaM, permite separar por lo menos dos formas de la proteína que, aunque difieren en sus pesos moleculares (una peq...
| Published in: | Biomédica |
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| Main Authors: | , |
| Format: | Article in Journal/Newspaper |
| Language: | English Spanish |
| Published: |
Instituto Nacional de Salud
1995
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| Subjects: | |
| Online Access: | https://doi.org/10.7705/biomedica.v15i4.880 https://doaj.org/article/5bcc2b1994da41a88a196f47b68693b0 |
| Summary: | Se describe una alternativa para la purificación parcial de Calmodulina (CaM) a partir de Plasmodium falciparum que, de acuerdo con anticuerpos monoclonales altamente especificas contra CaM, permite separar por lo menos dos formas de la proteína que, aunque difieren en sus pesos moleculares (una pequeña de 12.600 y otra grande entre 36.000 y 50.000 daltones), son capaces de estimular a la ATPasa de calcio del eritrocito por separado. Se plantea la posibilidad de una modificación estructural de la CaM dePlasmodium falciparum, que no interfiere con su función como activadora de la ATPasa de calcio y que la hace inhibible en menor grado que la CaM de eritrocito en su función estimuladora de la enzima. Lo anterior hace pensar en una mayor afinidad de la proteína del parásito por esta enzima o en una modificación de la zona regulatoria a la que se unen los inhibidores. |
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