Structural Basis for Antifreeze Activity of Ice-binding Protein from Arctic Yeast ... : الأساس الهيكلي لنشاط التجمد لبروتين ربط الجليد من خميرة القطب الشمالي ...

• Main Authors: Jun Hyuck Lee, Ae Kyung Park, Hackwon Do, Kyoung Sun Park, Sang Hyun Moh, Young Min, Soo Hyun Kim
• Format: Text
• Language: English
• Published: OpenAlex 2012
• Subjects: Metabolic Theory of Ecology and Climate Change Impacts; Ecology; FOS Biological sciences; Environmental Science; Physical Sciences; Protein Metabolism in Exercise and Nutrition; Cell Biology; Biochemistry, Genetics and Molecular Biology; Life Sciences; Molecular Chaperones in Protein Folding and Disease; Molecular Biology; Protein Folding; Antifreeze protein; Antifreeze; Yeast; The arctic; Arctic; Chemistry; Basis linear algebra; Biochemistry; Biology; Oceanography; FOS Earth and related environmental sciences; Geology; Mathematics; FOS Mathematics; Organic chemistry; Geometry; Climate change
• Online Access: https://dx.doi.org/10.60692/6pjxc-r6387; https://gresis.osc.int//doi/10.60692/6pjxc-r6387

Arctic yeast Leucosporidium sp. produces a glycosylated ice-binding protein (LeIBP) with a molecular mass of ∼25 kDa, which can lower the freezing point below the melting point once it binds to ice. LeIBP is a member of a large class of ice-binding proteins, the structures of which are unknown. Here, we report the crystal structures of non-glycosylated LeIBP and glycosylated LeIBP at 1.57- and 2.43-Å resolution, respectively. Structural analysis of the LeIBPs revealed a dimeric right-handed β-helix fold, which is composed of three parts: a large coiled structural domain, a long helix region (residues 96–115 form a long α-helix that packs along one face of the β-helix), and a C-terminal hydrophobic loop region (243PFVPAPEVV251). Unexpectedly, the C-terminal hydrophobic loop region has an extended conformation pointing away from the body of the coiled structural domain and forms intertwined dimer interactions. In addition, structural analysis of glycosylated LeIBP with sugar moieties attached to Asn185 ... : تنتج خميرة القطب الشمالي Leucosporidium sp بروتين ربط الجليد بالجليكوزيل (LeIBP) بكتلة جزيئية تبلغ 25 كيلو دالتون، والتي يمكن أن تخفض نقطة التجمد تحت نقطة الانصهار بمجرد ارتباطها بالجليد. LeIBP هو عضو في فئة كبيرة من البروتينات الرابطة للجليد، وهياكلها غير معروفة. هنا، نقوم بالإبلاغ عن الهياكل البلورية لـ LeIBP غير الغليكوزيلاتي و LeIBP الغليكوزيلاتي في 1.57- و 2.43 - درجة الوضوح، على التوالي. كشف التحليل الهيكلي لـ LeIBPs عن طية حلزونية يمنى باهتة، تتكون من ثلاثة أجزاء: مجال هيكلي ملفوف كبير، ومنطقة حلزونية طويلة (تشكل البقايا 96-115 حلزونية α طويلة تتجمع على طول وجه واحد من حلزون β)، ومنطقة حلقة كارهة للماء في الطرف C (243PFVPAPEVV251). بشكل غير متوقع، تحتوي منطقة الحلقة الكارهة للماء للطرف C على تكوين ممتد يشير بعيدًا عن جسم المجال الهيكلي الملتف ويشكل تفاعلات ثنائية متشابكة. بالإضافة إلى ذلك، يوفر التحليل الهيكلي لـ LeIBP المعالج بالجليكوزيل مع نواتج السكر المرتبطة بـ Asn185 أساسًا لتفسير التحليلات الكيميائية الحيوية السابقة بالإضافة إلى زيادة استقرار وإفراز LeIBP المعالج بالجليكوزيل. لقد قررنا أيضًا أن ...