Strukturdynamik und Ligandenbindung der Myoglobinmutante L29W
In der Promotionsarbeit wurde das Ligandierungsverhalten der Myoglobinmutante L29W untersucht (die Aminosäure Leucin 29 in nativem Pottwal-Myoglobin wurde durch ein Tryptophan ersetzt). Aus der Bindung von CO-Liganden im Temperaturbereich von 10 bis 310 K wurde ein Modell des Bindungsprozesses aus d...
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Format: | Thesis |
Language: | German |
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Universität Ulm
2004
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ftdatacite:10.18725/oparu-403 2023-05-15T18:03:16+02:00 Strukturdynamik und Ligandenbindung der Myoglobinmutante L29W Waschipky, Robert 2004 https://dx.doi.org/10.18725/oparu-403 https://oparu.uni-ulm.de/xmlui/handle/123456789/430 de ger Universität Ulm Standard (Fassung vom 03.05.2003) https://oparu.uni-ulm.de/xmlui/license_v1 L29W Ligandenbindung zeitaufgelöste Spektroskopie Infrared spectroscopy thermal desorption time-resolved spectroscopy Myoglobin Proteine Strukturdynamik thermische Desorptionsspektroskopie Thesis Text Dissertation thesis 2004 ftdatacite https://doi.org/10.18725/oparu-403 2021-11-05T12:55:41Z In der Promotionsarbeit wurde das Ligandierungsverhalten der Myoglobinmutante L29W untersucht (die Aminosäure Leucin 29 in nativem Pottwal-Myoglobin wurde durch ein Tryptophan ersetzt). Aus der Bindung von CO-Liganden im Temperaturbereich von 10 bis 310 K wurde ein Modell des Bindungsprozesses aus dem Lösungsmittel über mehrere Protein-interne Zwischenzustände an das Eisen der Hämgruppe entwickelt. Ebenfalls konnten Konformations-veränderungen der Proteine sowohl in ihren strukturellen wie auch in ihren dynamischen Eigenschaften parametrisiert werden. Die zum Einsatz gekommenen experimentellen Methoden umfassen verschiedene zeitaufgelöste Spektroskopieexperimente (IR-Streckbanden des CO sowie Banden der Hämgruppe im sichtbaren Bereich; zeitaufgelöste Spektroskopie auf einer Wellenlänge und TDS-Experimente) sowie Röntgenstrukturanalysen. Thesis Pottwal DataCite Metadata Store (German National Library of Science and Technology) |
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In der Promotionsarbeit wurde das Ligandierungsverhalten der Myoglobinmutante L29W untersucht (die Aminosäure Leucin 29 in nativem Pottwal-Myoglobin wurde durch ein Tryptophan ersetzt). Aus der Bindung von CO-Liganden im Temperaturbereich von 10 bis 310 K wurde ein Modell des Bindungsprozesses aus dem Lösungsmittel über mehrere Protein-interne Zwischenzustände an das Eisen der Hämgruppe entwickelt. Ebenfalls konnten Konformations-veränderungen der Proteine sowohl in ihren strukturellen wie auch in ihren dynamischen Eigenschaften parametrisiert werden. Die zum Einsatz gekommenen experimentellen Methoden umfassen verschiedene zeitaufgelöste Spektroskopieexperimente (IR-Streckbanden des CO sowie Banden der Hämgruppe im sichtbaren Bereich; zeitaufgelöste Spektroskopie auf einer Wellenlänge und TDS-Experimente) sowie Röntgenstrukturanalysen. |
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