Strukturdynamik und Ligandenbindung der Myoglobinmutante L29W

In der Promotionsarbeit wurde das Ligandierungsverhalten der Myoglobinmutante L29W untersucht (die Aminosäure Leucin 29 in nativem Pottwal-Myoglobin wurde durch ein Tryptophan ersetzt). Aus der Bindung von CO-Liganden im Temperaturbereich von 10 bis 310 K wurde ein Modell des Bindungsprozesses aus d...

Full description

Bibliographic Details
Main Author: Waschipky, Robert
Format: Thesis
Language:German
Published: Universität Ulm 2004
Subjects:
L29W
Ligandenbindung
zeitaufgelöste Spektroskopie
Infrared spectroscopy
thermal desorption
time-resolved spectroscopy
Myoglobin
Proteine
Strukturdynamik
thermische Desorptionsspektroskopie
Pottwal
Online Access:https://dx.doi.org/10.18725/oparu-403
https://oparu.uni-ulm.de/xmlui/handle/123456789/430
Description
Summary:In der Promotionsarbeit wurde das Ligandierungsverhalten der Myoglobinmutante L29W untersucht (die Aminosäure Leucin 29 in nativem Pottwal-Myoglobin wurde durch ein Tryptophan ersetzt). Aus der Bindung von CO-Liganden im Temperaturbereich von 10 bis 310 K wurde ein Modell des Bindungsprozesses aus dem Lösungsmittel über mehrere Protein-interne Zwischenzustände an das Eisen der Hämgruppe entwickelt. Ebenfalls konnten Konformations-veränderungen der Proteine sowohl in ihren strukturellen wie auch in ihren dynamischen Eigenschaften parametrisiert werden. Die zum Einsatz gekommenen experimentellen Methoden umfassen verschiedene zeitaufgelöste Spektroskopieexperimente (IR-Streckbanden des CO sowie Banden der Hämgruppe im sichtbaren Bereich; zeitaufgelöste Spektroskopie auf einer Wellenlänge und TDS-Experimente) sowie Röntgenstrukturanalysen.

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