ИССЛЕДОВАНИЕ КОЛЛАГЕНА ИЗ ПЛАВАТЕЛЬНОГО ПУЗЫРЯ ОСЕТРОВЫХ (ACIPENSERIDAE) И СИГОВЫХ (COROGENIDAE) ПОРОД РЫБ

Коллаген является главным структурным белком соединительной ткани и составляет около 30 % всех белков организмов млекопитающих. Он является важным биоматериалом, применяемым в медицине, химической технологии, благодаря специфическим свойствам, таким как способность к биодеградации и слабая антигенно...

Full description

Bibliographic Details
Main Authors: ИВАНОВА СВЕТЛАНА ФЕДОРОВНА, ПЕТРОВА НАТАЛИЯ НИКОЛАЕВНА
Format: Text
Language:unknown
Published: Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования Северо-Восточный федеральный университет им. М.К. Аммосова 2015
Subjects:
Online Access:http://cyberleninka.ru/article/n/issledovanie-kollagena-iz-plavatelnogo-puzyrya-osetrovyh-acipenseridae-i-sigovyh-corogenidae-porod-ryb
http://cyberleninka.ru/article_covers/16376461.png
Description
Summary:Коллаген является главным структурным белком соединительной ткани и составляет около 30 % всех белков организмов млекопитающих. Он является важным биоматериалом, применяемым в медицине, химической технологии, благодаря специфическим свойствам, таким как способность к биодеградации и слабая антигенность. В данной работе впервые был опробован новый источник коллагена коллаген из плавательного пузыря северных пород рыб. Методами инфракрасной спектроскопии, атомно-силовой и растровой электронной микроскопии были исследованы химический состав и структура плавательных пузырей. Плавательный пузырь сибирских осетровых и сиговых пород рыб может быть перспективным биосырьем для получения материалов медицинского назначения, что показано в экспериментах in vivo на подопытных животных, позволяющих оценить влияние пленок на продолжительность заживления ран. При использовании пленок из плавательного пузыря осетра, чира и омуля сокращается площадь раны, несколько уменьшаются сроки образования грануляционной ткани и сроки заживления раны. Для дальнейшего применения в качестве медицинских материалов необходимо очистить коллаген плавательного пузыря от примесей, что было сделано с помощью щелочно-солевой обработки. Методом ИК-спектроскопии было показано, что на всех этапах обработки коллагеновая природа материала сохраняется, т. е. в ИК-спектрах образцов регистрируются полосы амид I, амид II, амид III, амид А, которые относятся к колебаниям полипептидной связи белка. Структура коллагеновых волокон плавательных пузырей осетра и омуля была изучена методом электронной микроскопии. Collagen is the major structural protein in the connective tissue of animal skin. About 30 % of the total protein in animal body is collagen. Collagen is an important biomaterial in medical applications, chemical technology due to its special characteristics, such as biodegradability and weak antigenecity. In this paper a new source of collagen from the swim bladders of northern species of fish was investigated. Chemical composition and structure of the swim bladders were investigated using infrared spectroscopy, atomic force and scanning electron microscopy. The swim bladders of sturgeon and whitefish fish may be a good biomaterial for medical applications. It is shown that using films from the swim bladders of sturgeon, arctic cisco and white fish help reducing wound area, periods of formation of granulation tissue and time of wound healing. For further using as medical materials collagen should be cleaned from the swim bladders. It was done with using of alkaline-salt treatment. By IR spectroscopy, it was shown that collagen material nature is maintained at all stages of dissolution. The strips Amide I, Amide II, Amide III, Amide A, which relate to variations of the polypeptide binding of protein are recorded on IRspecters of samples. The structure of the collagen fibers of the swim bladders of sturgeon and white fish was studied by scanning electron microscopy. Thus, collagen from the swim bladders of northern species of fish may be a new type of biomaterial to creation of medical application.