Поиск новых антимикробных пептидов из семейства кателицидинов и дефенсинов в лейкоцитах лося ( alces alces)

• Main Authors: ЮХНЕВ ВЛАДИМИР АЛЕКСАНДРОВИЧ, ШАРТУКОВА МАРИЯ АЛЕКСАНДРОВНА, ЛУГОВКИНА НАТАЛЬЯ ВЛАДИМИРОВНА, КОКРЯКОВ ВЛАДИМИР НИКОЛАЕВИЧ, ШАМОВА ОЛЬГА ВАЛЕРЬЕВНА
• Format: Text
• Language: unknown
• Published: Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Санкт-Петербургский государственный университет» 2014
• Subjects: СИСТЕМА ВРОЖДЕННОГО ИММУНИТЕТА. АНТИМИКРОБНЫЕ ПЕПТИДЫ,КАТЕЛИЦИДИНЫ,INNATE IMMUNE SYSTEM,ANTIMICROBIAL PEPTIDES,CATHELICIDINS; Alces alces
• Online Access: http://cyberleninka.ru/article/n/poisk-novyh-antimikrobnyh-peptidov-iz-semeystva-katelitsidinov-i-defensinov-v-leykotsitah-losya-alces-alces; http://cyberleninka.ru/article_covers/16063754.png

Антимикробные пептиды (АМП) животного происхождения являются катионными молекулами, играющими важную роль в системе врожденного иммунитета. Изучение новых АМП важно для развития фундаментальных знаний о молекулярных механизмах врожденного иммунитета в ходе эволюции, а также для получения новых структур, на основе которых могут быть разработаны антибиотические лекарственные препараты. Целью настоящей работы было изучение физико-химических свойств и биологической активности АМП из лейкоцитов лося ( Alces alces ). С использованием методов ультрафильтрации и высокоэффективной жидкостной хроматографии из лейкоцитов лося было выделено и охарактеризовано 5 высокоочищенных препаратов пептидов (АП-2-6) с молекулярной массой 1849, 3696, 2418, 2003 и 2858 Да. Также был получен препарат АП-1, содержащий пептид, сходный по массе с β-дефенсином быка (молекулярная масса 4658 Да). Наибольшей электрофоретической подвижностью в кислой среде по направлению к катоду обладал пептид АП-5. Пептиды АП-2, АП-3, АП-4, АП-6 представляли собой линейные молекулы, в то время как в составе молекул пептидов АП-1 и АП-5 присутствовали дисульфидные мостики. Полученные пептиды лося проявляли антимикробную активность в отношении грамотрицательной бактерии E. coli ML-35p и грамположительной бактерии Listeria monocytogenes EGD, но не вызывали гемолиза эритроцитов человека в концентрациях, превышающих МИК в пять раз. Antimicrobial peptides (AMPs) of animal origin are cationic molecules that play an important role in the innate immune defense. An investigation of new AMPs is important for the development of fundamental knowledge on the molecular mechanisms of innate immunity in the course of evolution, as well as for the production of novel structures, which may serve as templates for the design of new antibiotic drugs. Th e purpose of the present work is to investigate physicochemical properties and biological activity of antimicrobial peptides from the moose ( Alces alces ) leukocytes. By using a preparative procedure containing an ultrafiltration and reverse-phase HPLC we have isolated and characterized fi ve highly purifi ed preparations of peptides (AP 2-6) with the molecular masses of 1849, 3696, 2418, 2003 and 2858 Da. Th e preparation AP-1 included a peptide with a molecular mass of 4658 Da, similar to that of bovine β-defencin. The peptide AP-5 possessed the highest electrophoretic mobility in the acidic environment toward a cathode. The peptides AP-2, AP-3, AP-4, AP-6 appeared to be linear molecules, while the peptides AP-1 and AP-5 contained S-S bridges. The obtained peptides showed antimicrobial activity against gram-negative bacteria Escherichia coli ML-35p and gram-positive bacteria Listeria monocytogenes EGD, but did not lyse human red blood cells in concentrations five times exceeded MIC values.