| Summary: | Resumen del trabajo presentado a las III Jornadas Científicas CIAL Fórum, celebradas del 22 al 23 de noviembre de 2018 en el Instituto de Investigación en Ciencias de la Alimentación (CIAL). La utilización de las lipasas ha sido muy recomendada en la degradación biológica y en la de la carga lipidica de efluentes industriales e industrias de alimentos en general (Dicosimo et al., 2013). La selección de nuevas enzimas y la producción de enzimas recombinantes por tecnología del ADN recombinante permitió la modificación de propiedades cinéticas y de estabilidad, el desarrollo de nuevas soluciones a nivel de la tecnología de reactores enzimáticos y de las técnicas de inmovilización (Guisan, 2006). La inmovilización de una enzima consiste en el confinamiento de la proteína en un soporte sólido insoluble o en una matriz de confinamiento, obteniendo de esta forma el derivado enzimático deseado, considerado una de las herramientas más eficientes para alterar la especificidad, selectividad, actividad y estabilidad de las enzimas (Souza et al 2016; Henriques, 2016 ). En este trabajo se utilizaron lipasas de Candida antarctica genéticamente modificada y expresadas en Escherichia coli, por el grupo del Dr. Benevides Pessela. La enzima fue inmovilizada por adsorción a soportes Octyl-Agarosa, por unión iónica a Monoaminoetil-N-Etil (MANAE), y por unión covalente multipuntual a soportes bifuncionales Aminoglioxil-Agarosa. Los derivados se caracterizaron en ensayos de inactivación por pH y estabilidad térmica, y los resultados fueron comparados con la enzima inmovilizada a bromocianógeno (BrCN) por unión covalente unipuntual, que se comporta como la enzima soluble, evitando posibles problemas de agregación. El derivado preparado sobre soporte bifuncional Aminoglioxil-Agarosa presentó un factor de estabilización de alrededor de 150 veces mayor en relación al CNBr a pH 7,0 y 45 ºC. Los derivados producidos, serán testados en el Simulador Gastrointestinal Dinámico (Simgi), en el Instituto de Investigación en Ciencias de la ...
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