Identification and characterization of the regulatory iron binding site from the Acidithiobacillus ferrooxidans transcription factor FUR

RESULTADOS OBTENIDOS: Los resultados de los objetivos de este proyecto se muestran en el articulo científico que se encuentra en evaluación titulado “Spectroscopic and structural characterization of the metal (iron, zinc) and Fe-S cluster binding sites of the wild type and mutated Ferric Uptake Regu...

Full description

Bibliographic Details
Main Authors: Arenas - Salinas, Mauricio
Other Authors: Universidad De Talca
Format: Report
Language:unknown
Published: 2023
Subjects:
Online Access:https://hdl.handle.net/10533/48412
Description
Summary:RESULTADOS OBTENIDOS: Los resultados de los objetivos de este proyecto se muestran en el articulo científico que se encuentra en evaluación titulado “Spectroscopic and structural characterization of the metal (iron, zinc) and Fe-S cluster binding sites of the wild type and mutated Ferric Uptake Regulator from Acidithiobacillus ferrooxidans”, enviado a la revista The Journal of Biological Inorganic Chemistry (JBIC), el cual fue adjuntado en este informe. En el podrá encontrar el detalle de los resultados asociados a cado uno de los objetivos planteados y que a continuación se resumen. Goal 1: To characterize the metal binding putative sites, by in silico analysis. To determine structural and physicochemical characteristics in the possible interactions with different metal cofactors. To analyze variables such as acidic amino composition, angles, distances between atoms (amino acid/cofactor), interaction types (e.g., electrostatic, hydrogen bridges, etc.). Estatus: completado. Resultados: identificación de aminoácidos responsables de la interacción con los cofactores metálicos. Productos: 3 tesis de pregrado, 1 software, 1 articulo científico publicado, 1 presentación en congreso. A través de los análisis bioinformáticos realizado por el investigador responsable (PI) y por el trabajo realizado por las alumnas tesistas fue posible estudiar las proteínas Fur homologas disponibles en las base de datos UNIPROT. Se caracterizaron a nivel de secuencia aminoacídica, evaluando sus relaciones filogenéticas y semejanzas a nivel motivos y dominios conservados responsables de la unión al ADN, de la unión a los cofactores metálicos y de los dominios de dimerización (tesis de pregrado de Paulina Muñoz, ingeniería en Biotecnología, Universidad Católica del Maule). Se analizaron las proteínas con estructura 3D disponibles en la base de datos Protein Data Bank y se analizaron los motivos conservados. Con esto se logró identificar la existencia de tres sitio de unión a cofactores metálicos dentro de la superfamilia Fur. Se modelo la ...