Die Konformationsänderungen des Pottwal-Metmyoglobins bei der reversiblen Denaturierung im pH-Bereich 7 bis 1

• Published in: Zeitschrift für Naturforschung B
• Main Authors: Kirste, R. G., Schulz, G. V., Stuhrmann, H. B.
• Format: Article in Journal/Newspaper
• Language: English
• Published: Walter de Gruyter GmbH 1969
• Subjects: General Chemistry; Pottwal
• Online Access: http://dx.doi.org/10.1515/znb-1969-1105; https://www.degruyter.com/view/journals/znb/24/11/article-p1385.xml; https://www.degruyter.com/document/doi/10.1515/znb-1969-1105/xml; https://www.degruyter.com/document/doi/10.1515/znb-1969-1105/pdf

Der native Zustand der Myoglobinmoleküle in wäßriger Lösung ohne Salzzusatz bleibt zwischen pH 7 und pH 4,6 unverändert. Durch HCl-Zugabe erfolgt bei pH 4,6 bis 4,1 eine schwache Assoziation ohne eigentliche Konformationsänderung. Das mittlere Mol.-Gew. steigt bis auf das 1,5-fache des ursprünglichen Wertes. Diese Assoziation erreicht bei pH 4,1 ein Maximum und geht unterhalb dieses pH-Wertes wieder zurück. Bei etwa pH 3,7 beginnt dann die Auffaltung der nativen Struktur zum Knäuel und die Ablösung des Hämins. Unterhalb von pH 2 wird eine mit abnehmendem pH zunehmende Assoziation beobachtet. Wenn die Säuredenaturierung bei der Ionenstärke 0,1 durchgeführt wird, erfolgt die erste Assoziation (pH 4,6 bis 4,1) in verstärktem Maße: Das mittlere Mol.-Gew. steigt auf das 12-fache des nativen Wertes. Der Rückgang der Assoziation bei weiterem Ansäuern ist jetzt unvollständig. Der Salzzusatz bewirkt außerdem, daß die Auffaltung der Molekülsltruktur und die Ablösung der Hämgruppe schon bei pH 4,3 stattfinden. Die Konformationsänderungen des Myoglobins bei der Säuredenaturierung sind reversibel. Die Rekombination zwischen Apomyoglobin und Häminchlorid erfolgt sehr langsam, wahrscheinlich, weil in dem in Frage kommenden pH-Bereich Häminchlorid nicht molekulardispers, sondern kolloid gelöst ist.