Purificación y caracterización de la mioglobina de reno
La mioglobina es una hemoproteína que se encuentra en el músculo esquelético y cardiaco de los vertebrados. Su función principal es la de almacenar y facilitar la difusión del oxígeno. Se ha aislado la mioglobina de reno (Rangifer tarandus L.) mediante cromatografía de exclusión molecular en Sephacr...
Main Author: | |
---|---|
Other Authors: | , , |
Format: | Bachelor Thesis |
Language: | Spanish |
Published: |
2015
|
Subjects: | |
Online Access: | http://uvadoc.uva.es/handle/10324/10664 |
id |
ftunivvalladolid:oai:uvadoc.uva.es:10324/10664 |
---|---|
record_format |
openpolar |
spelling |
ftunivvalladolid:oai:uvadoc.uva.es:10324/10664 2023-05-15T18:04:22+02:00 Purificación y caracterización de la mioglobina de reno Ortúñez Sanz, Jennifer Ferreras Rodríguez, José Miguel Di Maro, Antimo Universidad de Valladolid. Facultad de Ciencias 2015 application/pdf http://uvadoc.uva.es/handle/10324/10664 spa spa http://uvadoc.uva.es/handle/10324/10664 Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ CC-BY-NC-ND Mioglobina de reno info:eu-repo/semantics/bachelorThesis 2015 ftunivvalladolid 2022-03-10T16:32:46Z La mioglobina es una hemoproteína que se encuentra en el músculo esquelético y cardiaco de los vertebrados. Su función principal es la de almacenar y facilitar la difusión del oxígeno. Se ha aislado la mioglobina de reno (Rangifer tarandus L.) mediante cromatografía de exclusión molecular en Sephacryl S-100 y cromatografía de intercambio aniónico en Q-Sepharosa. Su masa molecular (16924) y secuencia coinciden con la de la mioglobina del ciervo europeo (Cervus elaphus L.). Se ha obtenido un modelo 3D por modelado comparativo que muestra una estructura similar a la de la mioglobina de otros mamíferos: ocho hélices alfa conectadas por cuatro lazos y tres secuencias de uno o dos aminoácidos y que además tiene dos brevesextensiones en los extremos amino y carboxilo terminales. El grupo hemo se inserta en un bolsillo hidrofóbico formado por 21 aminoácidos en los que predominan las cadenas laterales apolares. La comparación de las secuencias de mioglobina de los mamíferos muestra la presencia de 48 aminoácidos invariables de los cuales solamente se ha descrito la función de15. La mioglobina de reno presenta 17 cambios respecto a la secuencia consenso de los cuales tres son cambios no conservados (A53, H88, V148). Un análisis filogenético de la mioglobina de mamíferos muestra que esta proteína ha evolucionado debido a la divergencia de las distintas especies pero sobre todo debido a las necesidades fisiológicas específicas de los distintos animales. Grado en Química Bachelor Thesis Rangifer tarandus UVaDOC - Repositorio Documental de la Universidad de Valladolid |
institution |
Open Polar |
collection |
UVaDOC - Repositorio Documental de la Universidad de Valladolid |
op_collection_id |
ftunivvalladolid |
language |
Spanish |
topic |
Mioglobina de reno |
spellingShingle |
Mioglobina de reno Ortúñez Sanz, Jennifer Purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
topic_facet |
Mioglobina de reno |
description |
La mioglobina es una hemoproteína que se encuentra en el músculo esquelético y cardiaco de los vertebrados. Su función principal es la de almacenar y facilitar la difusión del oxígeno. Se ha aislado la mioglobina de reno (Rangifer tarandus L.) mediante cromatografía de exclusión molecular en Sephacryl S-100 y cromatografía de intercambio aniónico en Q-Sepharosa. Su masa molecular (16924) y secuencia coinciden con la de la mioglobina del ciervo europeo (Cervus elaphus L.). Se ha obtenido un modelo 3D por modelado comparativo que muestra una estructura similar a la de la mioglobina de otros mamíferos: ocho hélices alfa conectadas por cuatro lazos y tres secuencias de uno o dos aminoácidos y que además tiene dos brevesextensiones en los extremos amino y carboxilo terminales. El grupo hemo se inserta en un bolsillo hidrofóbico formado por 21 aminoácidos en los que predominan las cadenas laterales apolares. La comparación de las secuencias de mioglobina de los mamíferos muestra la presencia de 48 aminoácidos invariables de los cuales solamente se ha descrito la función de15. La mioglobina de reno presenta 17 cambios respecto a la secuencia consenso de los cuales tres son cambios no conservados (A53, H88, V148). Un análisis filogenético de la mioglobina de mamíferos muestra que esta proteína ha evolucionado debido a la divergencia de las distintas especies pero sobre todo debido a las necesidades fisiológicas específicas de los distintos animales. Grado en Química |
author2 |
Ferreras Rodríguez, José Miguel Di Maro, Antimo Universidad de Valladolid. Facultad de Ciencias |
format |
Bachelor Thesis |
author |
Ortúñez Sanz, Jennifer |
author_facet |
Ortúñez Sanz, Jennifer |
author_sort |
Ortúñez Sanz, Jennifer |
title |
Purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
title_short |
Purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
title_full |
Purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
title_fullStr |
Purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
title_full_unstemmed |
Purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
title_sort |
purificación y caracterización de la mioglobina de reno |
publishDate |
2015 |
url |
http://uvadoc.uva.es/handle/10324/10664 |
genre |
Rangifer tarandus |
genre_facet |
Rangifer tarandus |
op_relation |
http://uvadoc.uva.es/handle/10324/10664 |
op_rights |
Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ |
op_rightsnorm |
CC-BY-NC-ND |
_version_ |
1766175724513787904 |