Summary: | A utilização de enzimas imobilizadas (biocatalisadores) em processos biotecnológicos têm crescido com o passar dos anos devido a fatores como, possibilidade de aumento da estabilidade dessa proteína, poderem ser utilizadas em processos contínuos e a capacidade destas serem reutilizadas. Com isso, visando avaliar a influência da hidrofobicidade dos suportes na imobilização da lipase B de Candida antarctica (CAL-B) foram preparadas partículas poliméricas com morfologia casca-núcleo utilizando a técnica de polimerização simultânea em suspensão e emulsão. Foi observado que alterando a composição da casca é possível obter partículas poliméricas com diferentes polaridades e propriedades morfológicas (áreas específicas, diâmetro de poro, volume de poro) que podem ser utilizadas na imobilização da CAL-B, uma vez que esta apresenta o fenômeno da ativação interfacial quando em contato com superfícies hidrofóbicas em ambiente com baixa força iônica. Os parâmetros de imobilização e o desempenho da enzima imobilizada foram avaliados frente as reações de hidrólise do pnitrofenil laurato e de esterificação de ácido oleico em meio alcóolico. Enzimas imobilizadas em suportes com maior caráter hidrofóbico apresentaram maiores atividades de esterificação embora estes foram os suportes que possuíram menores rendimentos de imobilização (poli(estireno-co-DVB)/PS e PS/PS). Já as enzimas imobilizadas em suportes com maior caráter hidrofílico, apresentaram maiores atividades de hidrólise e maiores eficiências de imobilização e retenção de atividade. Concluiu-se que a atividade da enzima imobilizada está relacionada à interação entre os efeitos difusionais, que levam à diminuição da atividade das enzimas imobilizadas, juntamente com as características das partículas poliméricas utilizadas como suportes e as características do meio reacional (polaridade do meio).
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