Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd

La synthèse d’acides aminés ou peptides acylés présentant des propriétés biotensioactives utilisables en industrie cosmétique et pharmaceutique est en pleine progression. Cette réaction d’acylation qui consiste à greffer un acide gras sur une fonction amine ou alcool d’une autre molécule s’effectue...

Full description

Bibliographic Details
Main Author: Bianco, Matthieu
Other Authors: Université de Lorraine (UL), Université de Lorraine, Yann Guiavarc'h
Format: Master Thesis
Language:French
Published: HAL CCSD 2017
Subjects:
Online Access:https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/document
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/file/BUPHA_T_2017_BIANCO_MATTHIEU.pdf
id ftunilorrainehal:oai:HAL:hal-01931968v1
record_format openpolar
spelling ftunilorrainehal:oai:HAL:hal-01931968v1 2023-07-30T03:58:55+02:00 Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd Acylation enzymatique de lysine par la lipase B de candida antarctica en solvant CO2 supercritique et en réacteur à lit fixe : essais préliminaires Bianco, Matthieu Université de Lorraine (UL) Université de Lorraine Yann Guiavarc'h 2017 https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968 https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/document https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/file/BUPHA_T_2017_BIANCO_MATTHIEU.pdf fr fre HAL CCSD hal-01931968 https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968 https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/document https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/file/BUPHA_T_2017_BIANCO_MATTHIEU.pdf info:eu-repo/semantics/OpenAccess https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968 Sciences pharmaceutiques. 2017 Non disponible/Not available Acylation Biocatalyse Candida Dioxyde de carbone Lipases Lysine Thèse d'exercice de pharmacie [SDV.SP]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences info:eu-repo/semantics/masterThesis Master thesis 2017 ftunilorrainehal 2023-07-16T23:57:28Z La synthèse d’acides aminés ou peptides acylés présentant des propriétés biotensioactives utilisables en industrie cosmétique et pharmaceutique est en pleine progression. Cette réaction d’acylation qui consiste à greffer un acide gras sur une fonction amine ou alcool d’une autre molécule s’effectue dans la grande majorité des cas à l’aide de la réaction chimique de Schotten-Bauman. Cette réaction chimique s’avère performante mais présente de multiples limitations économiques et environnementales pour les industriels. On sait depuis les années 90 que les lipases qui sont physiologiquement des hydrolases en milieu aqueux, peuvent effectuer des réactions d’acylation sur de nombreuses molécules dans un solvant non aqueux tel que le dioxyde de carbone (CO2) supercritique. Ce solvant possède des propriétés intéressantes pour les industriels de par sa non-inflammabilité, sa non toxicité, son faible coût et sa recyclabilité. Le premier objectif de cette étude est de développer un procédé en mini-réacteur continu à lit fixe adapté à la biocatalyse en solvant CO2 supercritique. Cette installation sera dans un second temps utilisée pour effectuer l’acylation de lysine par la lipase B de Candida antarctica (CAL B). Une fois cette preuve de concept établie, il conviendra de trouver les paramètres optimaux de la réaction. Le procédé élaboré au cours de cette étude a permis réaliser l’acylation de lysine pas la CAL B en réacteur continu sous CO2 supercritique. Les technologies en réacteur continu et en phase supercritique peuvent ainsi s’inscrire parmi les voies de recherche possibles dans le but de synthétiser des produits par voie biologique tout en limitant les impacts écologiques. Cependant, il reste encore de nombreux points à éclaircir afin de disposer d’une connaissance plus approfondie de ce procédé avant de pouvoir passer à l’échelle industrielle. Master Thesis Antarc* Antarctica Université de Lorraine: HAL
institution Open Polar
collection Université de Lorraine: HAL
op_collection_id ftunilorrainehal
language French
topic Non disponible/Not available
Acylation
Biocatalyse
Candida
Dioxyde de carbone
Lipases
Lysine
Thèse d'exercice de pharmacie
[SDV.SP]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences
spellingShingle Non disponible/Not available
Acylation
Biocatalyse
Candida
Dioxyde de carbone
Lipases
Lysine
Thèse d'exercice de pharmacie
[SDV.SP]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences
Bianco, Matthieu
Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
topic_facet Non disponible/Not available
Acylation
Biocatalyse
Candida
Dioxyde de carbone
Lipases
Lysine
Thèse d'exercice de pharmacie
[SDV.SP]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences
description La synthèse d’acides aminés ou peptides acylés présentant des propriétés biotensioactives utilisables en industrie cosmétique et pharmaceutique est en pleine progression. Cette réaction d’acylation qui consiste à greffer un acide gras sur une fonction amine ou alcool d’une autre molécule s’effectue dans la grande majorité des cas à l’aide de la réaction chimique de Schotten-Bauman. Cette réaction chimique s’avère performante mais présente de multiples limitations économiques et environnementales pour les industriels. On sait depuis les années 90 que les lipases qui sont physiologiquement des hydrolases en milieu aqueux, peuvent effectuer des réactions d’acylation sur de nombreuses molécules dans un solvant non aqueux tel que le dioxyde de carbone (CO2) supercritique. Ce solvant possède des propriétés intéressantes pour les industriels de par sa non-inflammabilité, sa non toxicité, son faible coût et sa recyclabilité. Le premier objectif de cette étude est de développer un procédé en mini-réacteur continu à lit fixe adapté à la biocatalyse en solvant CO2 supercritique. Cette installation sera dans un second temps utilisée pour effectuer l’acylation de lysine par la lipase B de Candida antarctica (CAL B). Une fois cette preuve de concept établie, il conviendra de trouver les paramètres optimaux de la réaction. Le procédé élaboré au cours de cette étude a permis réaliser l’acylation de lysine pas la CAL B en réacteur continu sous CO2 supercritique. Les technologies en réacteur continu et en phase supercritique peuvent ainsi s’inscrire parmi les voies de recherche possibles dans le but de synthétiser des produits par voie biologique tout en limitant les impacts écologiques. Cependant, il reste encore de nombreux points à éclaircir afin de disposer d’une connaissance plus approfondie de ce procédé avant de pouvoir passer à l’échelle industrielle.
author2 Université de Lorraine (UL)
Université de Lorraine
Yann Guiavarc'h
format Master Thesis
author Bianco, Matthieu
author_facet Bianco, Matthieu
author_sort Bianco, Matthieu
title Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
title_short Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
title_full Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
title_fullStr Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
title_full_unstemmed Enzymatic acylation of lysine by lipase B of candida antarctica in supercritical CO2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
title_sort enzymatic acylation of lysine by lipase b of candida antarctica in supercritical co2 solvent and in fixed bed reactor : preliminary testsd
publisher HAL CCSD
publishDate 2017
url https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/document
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/file/BUPHA_T_2017_BIANCO_MATTHIEU.pdf
genre Antarc*
Antarctica
genre_facet Antarc*
Antarctica
op_source https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968
Sciences pharmaceutiques. 2017
op_relation hal-01931968
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/document
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-01931968/file/BUPHA_T_2017_BIANCO_MATTHIEU.pdf
op_rights info:eu-repo/semantics/OpenAccess
_version_ 1772809645464748032