Genómica estructural de Bizionia argentinensis : búsqueda y caracterización de proteínas activas a bajas temperaturas

• Main Author: Pellizza Pena, Leonardo Agustín
• Other Authors: Arán, Martín, Smal, Clara
• Format: Doctoral or Postdoctoral Thesis
• Language: Spanish
• Published: Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales 2017
• Subjects: GENOMICA ESTRUCTURAL; BACTERIA ANTARTICA; BIZIONIA ARGENTINENSIS; TPM DOMAIN; ACTIVIDAD FOSFATASA; MER R; RESONANCIA MAGNETICA NUCLEAR; STRUCTURAL GENOMICS; ANTARCTIC BACTERIA; BIZIANIA ARGENTINENSIS; PHOSPHATASE ACTIVITY; NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE; Antarctic; Partida; Antarc*; antartic*
• Online Access: https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n6160_PellizzaPena

La capacidad de los organismos psicrófilos para sobrevivir y proliferar a bajas temperaturas implica la superación de grandes obstáculos inherentes a los ambientes permanentemente fríos. Desafíos impuestos por las bajas temperaturas tales como la reducción de la actividad enzimática, alteración de la fluidez de la membrana, bajo transporte de nutrientes y productos de desecho, disminución de las tasas de transcripción, traducción y división celular, muestran que uno de los determinantes claves de la adaptación de la vida al frío yace indudablemente en la función de las proteínas que conducen el metabolismo y el ciclo celular de los organismos. En este escenario, la bacteria marina Bizionia argentinensis, aislada en el Territorio Antártico Nacional, constituye un modelo interesante para el estudio de nuevas proteínas que posean actividad biológica en condiciones de bajas temperaturas. La caracterización bioquímica y estructural de estas biomoléculas es un punto de partida para la comprensión general de los mecanismos que permiten a las bacterias marinas adaptarse a estas condiciones de vida extremas. En esta tesis se presenta un estudio de genómica estructural de proteínas de función desconocida de la bacteria B. argentinensis. En este contexto, se describe la caracterización bioquímica y estructural de dos blancos seleccionados: las proteínas BA42 y BA40. En particular, la estructura tridimensional de la proteína BA42 fue resuelta mediante RMN y Cristalografía de Rayos X. Estudios bioquímicos y biofísicos determinaron que BA42 es una fosfatasa la cual depende estrictamente de metales para su función y que la flexibilidad de la región comprendida por el sitio de unión a metales está asociada a la actividad de la proteína. Un análisis del contexto genómico de BA42 mostró que la proteína integra un operón constituido por algunas proteínas de función desconocida y otras asociadas a diversos roles celulares. Una de ellas, denominada BA40, pertenece a la superfamilia de factores de transcripción MerR. En este ...