| Summary: | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico, Programa de Pós-Graduação em Engenharia de Alimentos, 2014. Lipase B de Candida antarctica (CalB) apresenta um papel importante na indústria química e de alimentos. A imobilização desta enzima em um suporte inerte, de baixo custo, que aumente sua estabilidade em diferentes condições de processo, e que permita sua reutilização aparece como uma alternativa aos métodos de imobilização já existentes. Com o objetivo de selecionar o melhor método de interação entre a espuma de poliuretano e a lipase B de Candida antarctica (CalB) para aplicação na síntese do éster geranil propionato, diferentes métodos de imobilização foram estudados: adsorção ao suporte (PU-ADS), incorporação ao suporte (PU), ligação covalente utilizando revestimento por polietilenoimina (PU-PEI), ligação covalente utilizando revestimento por polietilenoimina e tratamento com glutaraldeído (PU-PEI-GA). A espuma utilizada como suporte foi produzida com tolueno diisocianato e poliol poliéter (5:3). A caracterização dos derivados enzimáticos imobilizados foi realizada por densidade aparente, microscopia eletrônica de varredura e análise de Espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (EITF). A atividade enzimática foi medida por hidrólise utilizando p-NPP (p-nitro-fenil-palmitato) como substrato. A enzima livre e os preparados enzimáticos foram avaliados em diferentes pHs (5,0; 7,0 e 9,0) por 24 h, e nas temperaturas de 25, 40, 60 e 80 ºC por 48 h, e os parâmetros cinéticos (Km e Vmáx) foram avaliados. O derivado com mais alta atividade foi obtida com a imobilização pelo método PU (5,52 U/g). Os métodos que se destacaram em relação às estabilidades e aos parâmetros cinéticos foram o PU e PU-ADS. Os derivados obtidos por estes métodos de imobilização foram avaliados durante 60 dias de incubação e na aplicação na síntese do geranil propionato. Foram obtidas10conversões de 83,5% para PU e 95,9% para PU-ADS, em 24 horas de reação, utilizando óleo de ...
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