Entwicklung stabiler Enzympräparate zur Verwendung als industrielle Biokatalysatoren
Charakteristische Probleme, die sich häufig in technischen Prozessen bei der Verwendung adsorptiv an Träger gebundener Enzyme wie Lipasen ergeben, sind eine allmähliche Desorption der Enzyme im Reaktionsverlauf (Enzymleaching) sowie eine unzureichende mechanische Stabilität unter starken Scherbelast...
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2010
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ftdepositonce:oai:depositonce.tu-berlin.de:11303/2930 2023-06-11T04:05:32+02:00 Entwicklung stabiler Enzympräparate zur Verwendung als industrielle Biokatalysatoren Development of stable enzyme preparations for the application as industrial biocatalysts Wiemann, Lars Ole Ansorge-Schumacher, Marion B. Technische Universität Berlin, Fakultät II - Mathematik und Naturwissenschaften 2010-11-10 application/pdf https://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/2930 https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:kobv:83-opus-28270 https://doi.org/10.14279/depositonce-2633 German de ger urn:nbn:de:kobv:83-opus-28270 https://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/2930 http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-2633 http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ 500 Naturwissenschaften und Mathematik Enzymleaching Immobilisierte Enzyme Industrielle Estersynthese Lipase Siliconbeschichtung Enzyme leaching Immobilized enzyme Industrial ester synthesis Silicone-coating Doctoral Thesis publishedVersion 2010 ftdepositonce https://doi.org/10.14279/depositonce-2633 2023-05-29T16:19:16Z Charakteristische Probleme, die sich häufig in technischen Prozessen bei der Verwendung adsorptiv an Träger gebundener Enzyme wie Lipasen ergeben, sind eine allmähliche Desorption der Enzyme im Reaktionsverlauf (Enzymleaching) sowie eine unzureichende mechanische Stabilität unter starken Scherbelastungen. Diese Limitierungen können bei kontinuierlicher oder repetitiver Nutzung zu Schwierigkeiten bei der Prozessführung und zu deutlichen Abnahmen der Katalysatorstandzeiten führen. In der vorliegenden Arbeit wurde eine neue Methode zur Stabilisierung von Enzymimmobilisaten entwickelt. Diese ermöglicht eine Erhöhung der mechanischen Stabilität und schützt zugleich vor Enzymleaching, ohne jedoch dadurch drastische Aktivitätseinbußen zu verursachen. Als Beispiel für ein gängiges Enzymimmobilisat diente das kommerzielle Lipasepräparat Novozym 435 (adsorptiv an Polymethylmethacrylat-Träger gebundene Lipase B aus Candida antarctica), das mit 2-Komponenten-Siliconsystemen beschichtet wurde. Bei der Beschichtung füllt das Silicon das gesamte Porenvolumen der Partikel auf und bewirkt so eine Erhöhung der strukturellen Partikelintegrität und verhindert desorptionsbedingte Enzymverluste. Die erzielten Aktivitätsausbeuten bei der Estersynthese von Propyllaurat mit siliconbeschichtetem Novozym 435 liegen mit 35-60 % ebenfalls in einem für technische Anwendungen interessanten Bereich. Auf Basis dieser Ergebnisse wurde versucht, das Beschichtungsverfahren im Hinblick auf ein mögliches Scale-up weiter zu entwickeln. Dabei konnte gezeigt werden, dass die Verwendung eines Wirbelschichtreaktors, in dem die Silicone via Zweistoffdüse auf die fluidisierten Partikel aufgebracht wurden, zu reproduzierbaren Beschichtungsresultaten führte. Ferner konnte exemplarisch gezeigt werden, dass die neu entwickelte Methode zur Siliconbeschichtung mit Einschränkungen auch auf weitere Enzymimmobilisate wie Lipase-, Esterase-, Protease- und Laccasepräparate, übertragen werden konnte. Demnach ist davon auszugehen, dass die in dieser Arbeit entwickelte ... Doctoral or Postdoctoral Thesis Antarc* Antarctica TU Berlin: Deposit Once |
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Charakteristische Probleme, die sich häufig in technischen Prozessen bei der Verwendung adsorptiv an Träger gebundener Enzyme wie Lipasen ergeben, sind eine allmähliche Desorption der Enzyme im Reaktionsverlauf (Enzymleaching) sowie eine unzureichende mechanische Stabilität unter starken Scherbelastungen. Diese Limitierungen können bei kontinuierlicher oder repetitiver Nutzung zu Schwierigkeiten bei der Prozessführung und zu deutlichen Abnahmen der Katalysatorstandzeiten führen. In der vorliegenden Arbeit wurde eine neue Methode zur Stabilisierung von Enzymimmobilisaten entwickelt. Diese ermöglicht eine Erhöhung der mechanischen Stabilität und schützt zugleich vor Enzymleaching, ohne jedoch dadurch drastische Aktivitätseinbußen zu verursachen. Als Beispiel für ein gängiges Enzymimmobilisat diente das kommerzielle Lipasepräparat Novozym 435 (adsorptiv an Polymethylmethacrylat-Träger gebundene Lipase B aus Candida antarctica), das mit 2-Komponenten-Siliconsystemen beschichtet wurde. Bei der Beschichtung füllt das Silicon das gesamte Porenvolumen der Partikel auf und bewirkt so eine Erhöhung der strukturellen Partikelintegrität und verhindert desorptionsbedingte Enzymverluste. Die erzielten Aktivitätsausbeuten bei der Estersynthese von Propyllaurat mit siliconbeschichtetem Novozym 435 liegen mit 35-60 % ebenfalls in einem für technische Anwendungen interessanten Bereich. Auf Basis dieser Ergebnisse wurde versucht, das Beschichtungsverfahren im Hinblick auf ein mögliches Scale-up weiter zu entwickeln. Dabei konnte gezeigt werden, dass die Verwendung eines Wirbelschichtreaktors, in dem die Silicone via Zweistoffdüse auf die fluidisierten Partikel aufgebracht wurden, zu reproduzierbaren Beschichtungsresultaten führte. Ferner konnte exemplarisch gezeigt werden, dass die neu entwickelte Methode zur Siliconbeschichtung mit Einschränkungen auch auf weitere Enzymimmobilisate wie Lipase-, Esterase-, Protease- und Laccasepräparate, übertragen werden konnte. Demnach ist davon auszugehen, dass die in dieser Arbeit entwickelte ... |
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