Degradation of the Disease-Associated Prion Protein by a Serine Protease from Lichens ... : تدهور بروتين البريون المرتبط بالمرض عن طريق بروتياز سيريني من الأشنات ...

• Main Authors: Christopher Johnson, James P. Bennett, Steven M. Biro, Juan C Duque-Velásquez, Cynthia Rodríguez, Richard A. Bessen, Tonie E. Rocke
• Format: Text
• Language: English
• Published: OpenAlex 2011
• Subjects: Prion Diseases Causes and Molecular Basis; Molecular Biology; Biochemistry, Genetics and Molecular Biology; Life Sciences; Ecological Impact of Invasive Species on Islands; Ecology; FOS Biological sciences; Environmental Science; Physical Sciences; Cellular Prion Protein; Lichen; Biology; Proteases; Microbiology; Protease; Infectivity; Serine protease; Algae; Cyanobacteria; Botany; Biochemistry; Bacteria; Enzyme; Virology; Virus; Genetics; Cladonia rangiferina
• Online Access: https://dx.doi.org/10.60692/twfx4-xz188; https://gresis.osc.int//doi/10.60692/twfx4-xz188

The disease-associated prion protein (PrP(TSE)), the probable etiological agent of the transmissible spongiform encephalopathies (TSEs), is resistant to degradation and can persist in the environment. Lichens, mutualistic symbioses containing fungi, algae, bacteria and occasionally cyanobacteria, are ubiquitous in the environment and have evolved unique biological activities allowing their survival in challenging ecological niches. We investigated PrP(TSE) inactivation by lichens and found acetone extracts of three lichen species (Parmelia sulcata, Cladonia rangiferina and Lobaria pulmonaria) have the ability to degrade prion protein (PrP) from TSE-infected hamsters, mice and deer. Immunoblots measuring PrP levels and protein misfolding cyclic amplification indicated at least two logs of reductions in PrP(TSE). Degradative activity was not found in closely related lichen species or in algae or a cyanobacterium that inhabit lichens. Degradation was blocked by Pefabloc SC, a serine protease inhibitor, but not ... : بروتين البريون المرتبط بالمرض (PrP(TSE))، وهو العامل المسبب المحتمل لاعتلال الدماغ الإسفنجي القابل للانتقال (TSEs)، مقاوم للتدهور ويمكن أن يستمر في البيئة. الأشنات، التكافلات المتبادلة التي تحتوي على الفطريات والطحالب والبكتيريا وأحيانًا البكتيريا الزرقاء، موجودة في كل مكان في البيئة وقد طورت أنشطة بيولوجية فريدة تسمح ببقائها في منافذ بيئية صعبة. لقد تحققنا من تعطيل PrP(TSE) بواسطة الأشنات ووجدنا أن مستخلصات الأسيتون من ثلاثة أنواع من الأشنة (Parmelia sulcata و Cladonia rangiferina و Lobaria pulmonaria) لديها القدرة على تحلل بروتين البريون (PrP) من الهامستر والفئران والغزلان المصابة بـ TSE. أشارت البقع المناعية التي تقيس مستويات PrP والتضخيم الدوري غير المطوي للبروتين إلى سجلين على الأقل من الانخفاضات في PrP(TSE). لم يتم العثور على النشاط المتحلل في أنواع الأشنة ذات الصلة الوثيقة أو في الطحالب أو البكتيريا الزرقاء التي تعيش في الأشنات. تم منع التدهور بواسطة Pefabloc SC، وهو مثبط بروتياز السيرين، ولكن ليس مثبطات البروتياز أو الإنزيمات الأخرى. بالإضافة إلى ذلك، وجدنا أن مستويات PrP في المستحضرات الغنية بـ ...